膜蛋白是最重要的生物大分子之一，這種嵌入細胞脂質膜中的蛋白質是細胞的“看門人”，它們監測細胞外的分子，決定哪些物質可以進入細胞內，或者哪些信號可以傳遞到細胞內，同時還承擔運輸的重任。但是研究這些受體分子相當困難，因為一但膜蛋白離開細胞膜它們就停止工作了。最近一個研究小組找到一種方法，能夠為提取出來的膜蛋白提供一個環境使它們繼續工作，就好像還沒有離開原來細胞膜的家一樣。

2004年4月下旬在三藩市舉行的Materials Research Society的一個會議上，來自University of Illinois, Urbana-Champaign的生化學家Stephen Sligar報告說他們的研究小組他們制備出一種脂質體的“超微小碟nanodiscs”并成功將特定的膜結合蛋白嵌入其中，并使之繼續工作。這種nanodiscs和天然的細胞膜的組成一樣，是由兩層磷脂層組成的，每個磷脂分子都有活躍的親水的頭部基團和長長的疏水尾部。為了保持這個nanodiscs為扁平的形狀，研究人員給這個nanodiscs外面加上一圈蛋白質，就像紫菜壽司中包著飯團的紫菜卷。

為了證實嵌入這個nanodiscs中的受體可以繼續工作，研究人員采用一個已知的蛋白――β2 腎上腺素受體(β2 adrenergic receptor ，簡稱β2AR，是心臟藥物阻滯劑(beta blockers)的靶目標，生物通注)來進行研究。研究人員制備了嵌入β2 腎上腺素受體的nanodiscs，用一種類似藥物的小分子化合物來處理這個nanodiscs，由于這種化合物已知可以結合在膜蛋白向膜外的受體結合部位，這種結合會導致β2 腎上腺素受體改變形狀并釋放原來結合在β2 腎上腺素受體細胞膜內部分的G蛋白。通過同位素標記小分子化合物，研究小組發現在nanodiscs中的膜蛋白進行了同樣的步驟。

University of Wisconsin一位化學家表示，這是一個非常cool的技術，應用前景非常廣泛，這個技術將有助于解開一大堆未知的膜蛋白的生化行為模式，也將有可能幫助得到膜蛋白的結晶，從而應用X射線晶體衍射學獲得在原子水平上的結構圖。